Pyruvate déshydrogénase
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La pyruvate déshydrogénase (N° EC 1.2.1.51 ) est une enzyme allostérique qui transforme le pyruvate en acetyl-coA qui sera ensuite utilisé dans le cycle de l'acide citrique.
Elle est inhibée si l'un de ces trois quotients vient à augmenter : [ATP]/[ADP], [NADH]/[NAD+] et [acétyl-CoA]/[CoASH]. Elle est activée en présence de Manganèse et de Calcium.
La pyruvate déshydrogénase est en fait un grand complexe comprenant trois sous-unités :
- 24 pyruvate décarboxylase (E1), et coenzyme Thiamine TPP
- 24 dihydrolipoyl transacétylase (E2) et coenzyme poliamide
- 12 dihydrolipoyl déshydrogénase (E3)et coenzyme FAD
Ces trois sous-unités d'enzyme sont présentent en quantité différente dans les diverses espèces, si bien que la taille de la pyruvate déshydrogénase est variable.
Le complexe pyruvate déshydrogénase (PDH) est régulé par deux enzymes, la PHD phosphatase et la PDH kinase.
La réaction globale catalysée par la pyruvate déshydrogenase est :
- pyruvate + CoA + NAD+ ⇒ acétyl-CoA + NADH + H+ + CO2
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