Pepsine
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La pepsine (du grec pepsis, signifiant digestion ; peptein = digérer) est une endoprotéase digestive du suc gastrique..
Son N° EC est EC 3.4.23.1.
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[modifier] Histoire
La pepsine est la première enzyme du règne animal à avoir été découverte, par le physiologiste allemand Theodor Schwann en 1836.
[modifier] Propriétés
La pepsine détruit les protéines du bol alimentaire par hydrolyse des liaisons peptidiques des acides aminés aromatiques possédant une fonction amine (Tyr, Trp, Phe).
Le pH optimum d'action de la pepsine se situe entre 1,8 et 4,4.
[modifier] Précurseur
Elle est synthétisée sous forme de pepsinogène (proenzyme = zymogène inactive) puis stockée dans les vésicules enzymatiques des cellules principales, d'où elle est excrétée au moment de la digestion.
L'activation du pepsinogène en pepsine est le résultat d'une hydrolyse acide par l'acide chlorhydrique sécrété par les cellules pariétales de la muqueuse gastrique.
[modifier] Uilisation
- La pepsine commercialisée est généralement la pepsine A d'estomacs de porcs.
- On utilise également de la pepsine pour la préparation du fromage.
- La pepsine est utile pour l'étude des ponts disulfures des autres protéines.
[modifier] Voir aussi
D'autres protéases digestives importantes sont les enzymes pancréatiques : la trypsine et la chymotrypsine.
[modifier] Lien externe
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