Myoglobine

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La myoglobine est une protéine des vertébrés formée chez l'homme d'une chaîne unique de 153 acides aminés, contenant un noyau porphyrique avec un atome de fer au centre. Elle est le transporteur intracellulaire principal de l'oxygène dans les tissus musculaires. Elle est aussi impliquée dans la dégradation du NO, molécule très réactive et oxydante produite lors du processus de respiration oxydative. À la différence de l'hémoglobine, à laquelle elle est apparentée structurellement, cette protéine ne présente pas de lien coopératif avec l'oxygène. Sa couleur rouge et son abondance dans certains muscles ou chez certaines espèces expliquent la différence d'apparence entre viande blanche et viande rouge.

[modifier] Structure

Image:Myoglobin.png

Comme l'hémoglobine, la myoglobine est constituée d'une partie protéique, la globine, et d'une molécule appelée hème, qui renferme un atome de fer Fe2+ hexavalent (4 liaisons dans le cycle porphyrique, une 5e avec une histidine de la chaine protéique) sur lequel peut éventuellement se fixer une molécule de dioxygène ou un autre des ligands physiologiques de la myoglobine (NO en particulier). L'atome de fer peut s'oxyder et passer à l'état 3+ voire 4+ sous l'action de certaines molécules. Contrairement à l’hémoglobine qui se combine en hétérotétramère, elle n’est formée que d’une seule chaîne polypeptidique (structure monomérique). Cette protéine de forme globulaire est constituée, chez l’homme, d'un enchaînement de 153 acides aminés.

[modifier] Découverte de la structure

En 1957, John Kendrew et ses collaborateurs déterminèrent avec succès la structure de la myoglobine par la cristallographie par rayon-X. Pour cette découverte, il partagea en 1982, le prix Nobel de chimie avec Max Perutz.