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Histone

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Structure d'un nucléosome. On distingue les extrémités N-terminales des histones se projetant à l'extérieur de la partie globulaire du nucléosome

Les histones sont des protéines basiques en contact étroit avec l'ADN. À ce jour, cinq histones sont décrites :

  • les histones H2A, H2B, H3 et H4 forment un octamère globulaire (de structure 2x(H2A,H2B,H3,H4)) qui permet l'enroulement de 146 paires de bases d'ADN en un tour trois quart afin de former un nucléosome ;
  • l'histone H1 permet quant à elle la compaction des nucléosomes et rigidifie la structure hélicoïdale ainsi obtenue.

Il y a environ deux cent paires de bases entre deux nucléosomes, cette valeur variant selon les espèces (par exemple, on en compte cent soixante cinq pour la levure). Le niveau suivant de compaction de l'ADN fait intervenir d'autres protéines dites « non histones. »

Le degré de condensation de l'ADN autour des nucléosomes d'histones et des protéines non histone est variable le long des chromosomes. Il est faible dans l'euchromatine que l'on dit « ouverte » et accessible à la machinerie des ARN polymérases. Il est élevé dans l'hétérochromatine, que l'on dit « fermée » et « inaccessible » à la machinerie de transcription.

Ce degré de condensation est regulé par des modification des extrémités N-terminale des histones, comme des phosphorilations, acétylations, méthylations, ubiquitinations, etc. l'ensemble de ces modifications étant catalysées par des enzymes spécifiques. Les modifications covalentes des histones agiraient soit directement en modifiant la compaction de l'enroulement d'ADN autour des nucléosomes, soit indirectement en constituant des « marques » permettant le recrutement de protéines capables de modifier la structure de la chromatine. Le modèle des modifications covalentes des histones agissant comme un code (le « code des histones ») a été proposé par Strahl et Allis en 2000 dans la revue Nature.

Dans les spermatozoïdes, les histones sont remplacées par des protamines, protéines riches en arginine et en cystéine. La richesse en cystéine permet la formation de pont disulfure. Cette structure protège l'ADN lors d'éventuels déplacements liés à la fécondation.ca:Histona cs:Histon da:Histon de:Histon en:Histone es:Histona fa:هیستون fi:Histoni he:היסטון hu:Hiszton it:Istone ja:ヒストン lt:Histonas nl:Histonen pl:Histony pt:Histona ru:Гистоны sr:Хистони sv:Histon tr:Histon zh:組織蛋白

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