Acide ribonucléique ribosomique
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Nucléobases (bases azotées)
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L'acide ribonucléique ribosomique (ou ARNr) est également nommé ARN ribosomal ou ARN ribosomial, d'après son nom anglais : Ribosomal RNA. Néanmoins, ARN ribosomique demeure le terme français officiel pour nommer cette molécule.
Les différents ARNr sont à la fois l'ossature et le cœur du ribosome, un organite cellulaire servant à la traduction de l'information génétique codée sur un ARN messager (ARNm), lui-même issu de la transcription d'une portion du génome, à partir de laquelle il synthétise les protéines au sein de la cellule. En plus des ARNr, le ribosome est constitué d'une cinquantaine de protéines appelées protéines ribsosomiques.
Les ARN ribosomiques ou ARNr sont eux-même produits à partir de gènes codés dans l'ADN. Ils sont transcrits sous forme de précurseurs plus longs qui sont ensuite clivés pour donner les différents ARNr. Chez les eucaryotes, ce processus de maturation/clivage se déroule dans le nucléole. Dans le ribosome, les ARNr sont repliés sur eux-mêmes, formant une structure tridimensionnelle compacte. Cette strutcure protège les ARNr qui sont très stables, par opposition au ARN messagers qui ont en général une durée de vie courte.
Sommaire |
[modifier] Les eucaryotes et les procaryotes ont des ARNr différents
[modifier] Chez les eucaryotes
- Grande sous-unité du ribosome (60S) :
- ARNr 28S (4800 nucléotides) pour les animaux et 25S pour les végétaux.
- ARNr 5.8S (160 nucléotides) : Dans le ribosome, l'ARNr 5.8S est accroché au 28S
- ARNr 5S (120 nucléotides) : il n'est pas accroché au 28S ni au 5.8S
- Petite sous-unité du ribosome (40S) :
- ARNr 18S (1900 nucléotides)
A noter que les ARNr 28S; 5.8S et 18S sont synthétisés dans le nucléole tandis que l'ARN 5S est synthétisé à l'extérieur du nucléole, mais touojurs dans le noyau.
[modifier] Chez les procaryotes
- Grande sous-unité du ribosome (50S) :
- ARNr 23S (2300 nucléotides).
- ARNr 5S (120 nucléotides) : il n'est pas associé au grand ARNr.
- Petite sous-unité du ribosome (30S) :
- ARNr 16S (1500 nucléotides)
[modifier] Fonctions des différents ARNr
[modifier] ARNr de la petite sous-unité (16S ou 18S)
L'ARN de la petite sous-unité est impliqué dans la lecture de l'ARN messager. C'est lui qui vérifie que l'interaction entre le codon situé dans le site A du ribosome et l'anticodon de l'ARNt est correcte. L'ARN de la petite sous-unité est donc le controleur de la fidélité de la traduction du message génétique en protéine.
[modifier] ARNr de la grande sous-unité (23S ou 28S)
Le grand ARN de la grande sous-unité du ribosome est impliqué dans la formation des liaisons peptidiques. C'est lui qui est le catalyseur direct de la synthèse des protéines. Le centre actif du ribosome, appelé peptidyl-transférase, est constitué exclusivement d'ARNr. La structure cristallographique du ribosome a montré qu'il n'y avait pas de protéine à moins de 50 à 60 angstroems. Le ribosome est donc un ribozyme.
[modifier] ARNr et antibiotiques
Les ARN ribosomiques bactériens (procaryotes) sont la cible de près de la moitié des antibiotiques utilisés en thérapeutique humaine ou vétérinaire. Ces antibiotiques, pour la plupart dérivés de produits naturels, agissent soit en bloquant la traduction, soit en faisant faire des erreurs au ribosome.
Principales familles d'antibiotiques agissant sur l'ARNr:
- ARN 16S : aminoglycosides (gentamicine, amikacine, isépamycine), Tétracyclines, Phénicols
- ARN 23S : Macrolides (érythromycine, azythromycine), Kétolides (télithromycine) , oxazolidinones (linézolide)
[modifier] ARN ribosomique et évolution
L'ARN de la petite sous-unité du ribosome est une molécule qui très utilisée pour faire des études de phylogénie. On la trouve conservée dans l'ensemble des organismes vivantes. En comparant les séquences du gène de cet ARN chez différentes espèces, il est possible d'évaluer leur parenté évolutive. La base de donnée du "Ribosomal database project" [1] recense les séquences de l'ARN ribosomique 16S ou 18S de plus de 270 000 espèces vivantes. Ces données permettent de reconstituer un arbre phylogénétique des espèces.
[modifier] Voir aussi
[modifier] Références
- Nissen P, Hansen J, Ban N, Moore PB, Steitz TA. The structural basis of ribosome activity in peptide bond synthesis. (2000) Science, 289:920-930
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